Alquimistas virtuales
Martin Karplus, Michael Levitt y Arieh Warshel recibieron el galardón por ser pioneros en el desarrollo de los modelos informáticos que permiten simular un proceso químico complejo en una computadora. Se trata de una herramienta que posibilita entender cómo se produce una reacción química y predecir su factibilidad. El diseño de nuevos fármacos es una de sus varias aplicaciones
Martin Karplus, Michael Levitt y Arieh Warshel recibieron el Premio Nobel de Química 2013.
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Bolitas de diferentes tamaños y colores que simbolizan átomos distintos, unidas entre sí con palitos de madera o plástico que imitan las uniones químicas. Esa fue –y todavía es- la manera tradicional de representar tridimensionalmente a las moléculas, que son invisibles al ojo humano. Una suerte de mecano mediante el cual se pueden quitar o agregar piezas para componer distintas sustancias y para intentar emular las reacciones químicas que ocurren en la naturaleza.
No obstante, desde hace relativamente poco tiempo, esa reproducción artesanal del mundo de lo infinitamente pequeño ha sido paulatinamente reemplazada por las computadoras. La realidad virtual ya no es solamente patrimonio de los juegos de computación. Ahora, los propios científicos hacen experimentos virtuales.
Utilizar computadoras en lugar de tubos de ensayo posibilita entender en profundidad cómo se comportan los átomos durante una reacción química. O también, por ejemplo, predecir qué conducta adoptarán dos moléculas en el momento en que se encuentran.
Para jugar con los átomos en la computadora, los científicos utilizan programas de computación creados mediante un conjunto de ecuaciones diseñadas a partir del conocimiento teórico que se tiene acerca de cómo se comporta la materia en diferentes condiciones. Estos programas permiten “dar vida” a los átomos y a las moléculas y “verlos” moverse e interaccionar en una pantalla.
Pero simular in silico (en la computadora) lo que ocurre en la vida real no es sencillo. Porque las ecuaciones con las que se construyen los modelos de simulación son complejas y, por lo tanto, se requiere de un gran poder de cómputo.
En los años ’70, la capacidad de procesamiento era ínfima comparada con la de nuestros días. Sin embargo, Martin Karplus, Michael Levitt y Arieh Warshel se las ingeniaron para sortear ese problema y sentar las bases de lo que hoy se denomina bioquímica computacional.
Dónde poner la lupa
En términos generales, una reacción química puede durar nanosegundos (milmillonésimas de segundos) y algunas son todavía más rápidas. Por lo tanto, para estudiarlas podría ser suficiente con simular unos pocos microsegundos, es decir, unos pocos miles de nanosegundos de la vida de las moléculas.
Existen dos tipos de modelos para efectuar simulaciones. Por un lado, los llamados “métodos clásicos”, que son modelos más sencillos basados en las leyes de la física clásica, que son las que gobiernan los fenómenos que observamos habitualmente. Pero los métodos más precisos son los que están basados en las leyes de la mecánica cuántica -que rigen el mundo de lo muy pequeño- y que permiten describir los fenómenos al nivel de los electrones.
Si bien los “métodos cuánticos” muestran en detalle cómo se desarrolla una reacción química, consumen muchísimo poder de cómputo. Tanto es así que, con la capacidad de procesamiento actual, simular unos pocos nanosegundos puede llevar días. Y este tiempo podría ser aun mayor en la medida en que se estudien moléculas más grandes.
En 1976, Karplus, Levitt y Warshel dieron a conocer un programa de computación que entonces fue revolucionario, porque podía usarse para simular el comportamiento de cualquier molécula sin importar su tamaño. Habían “inventado” los modelos multiescala.
“El método multiescala más popular, originalmente diseñado por los ganadores del Nobel, es el que se denomina ‘híbrido cuántico clásico’, señala el doctor Darío Estrin, investigador del Conicet en el DQIAyQF/INQUIMAE y director del Grupo de Modelado Molecular de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA (Exactas-UBA). “Este método aborda el problema desde dos perspectivas. Por un lado, permite describir con mucho detalle, al nivel de la mecánica cuántica, la región del sistema donde está ocurriendo la reacción química. Por otro lado, todo lo que está alrededor de esa región que está reaccionando lo tiene en cuenta de una manera más simplificada, usando ideas de la física clásica”, explica.
La idea premiada con el Nobel de Química -poner el foco en el lugar en el que ocurre la reacción química dejando “fuera de foco” el entorno- permite ahorrar muchísimo tiempo de cálculo. “Además, nos evita trabajar con un montón de información prácticamente inútil”, comenta Estrin.
Tras señalar que, debido al paso del tiempo, hoy el programa que crearon los tres laureados “es muy simple”, Estrin hace historia: “Eran tiempos en que las computadoras eran muy poco accesibles. Como ellos trabajaban en universidades de Estados Unidos podían pensar un programa y tenían donde ejecutarlo”.
Según el investigador de Exactas-UBA, aquel primer modelo “fue muy útil para entender mejor los procesos, pero no tenía poder predictivo”.
Actualmente, los modelos multiescala son mucho más versátiles. “No solo permiten comprender cómo funciona una proteína relacionada con alguna patología, sino que pueden asistir en el diseño de fármacos o de nuevos materiales y predecir si una reacción química es posible, lo cual puede ayudar a optimizar una síntesis”, ilustra Estrin y finaliza: “Es una herramienta muy útil, pero nunca va a reemplazar completamente a los experimentos”.
